Co to jest kolagen?
Nazwa „kolagen" jest używana jako ogólny termin dla określenia białek tworzących charakterystyczną potrójną spiralę trzech łańcuchów polipeptydowych (1). W oparciu o budowę białek i organizację można je podzielić na kolageny fibrylarne, kolageny błony podstawnej, kolageny tworzące mikrowłókna, kolageny tworzące włókna kotwiczące, kolageny tworzące heksagonalne układy sieciowe, kolageny związane z włóknami FACIT (ang. Fibril-Associated Collagens with Interrupted Triple Helices), kolageny zawierające domeny transbłonowe MACIT (ang. Membranel-Associated Collagens with Interrupted Triple Helices) czy inne multipleksy (Rycina 1.).
Rycina 1. Budowa i rodzaje poszczególnych grup kolagenów (7) Pomimo dość dużego zróżnicowania strukturalnego różnych typów kolagenu, każdy z nich posiada jedną cechę wspólną – prawostronnie skręconą spiralę potrójną tzw. superhelisę, złożoną z trzech pojedynczych, lewoskrętnych łańcuchów α (8). Superhelisa składać się może z trzech identycznych łańcuchów – wtedy taką strukturę nazywamy homotrimerem, jak w przypadku kolagenu typu II, III, VII, VIII, X i innych lub z dwóch lub więcej różnych łańcuchów – tworzących heterotrimer, jak w przypadku kolagenu typu I, IV, V, VI, IX i XI. Każdy z trzech łańcuchów α w obrębie cząsteczki tworzy wydłużoną spiralę lewoskrętną, która w odcinku odpowiadającemu jednemu obrotowi zawiera 18 aminokwasów (3). Utworzenie tej unikalnej struktury przestrzennej związane jest ze specyficznym składem aminokwasowym łańcuchów polipeptydowych (9). Każdy z łańcuchów składa się z około 1000 aminokwasów o długości 300 nm i ma co najmniej jeden region zbudowany z powtarzającej się tripeptydowej sekwencji z najmniejszym aminokwasem - glicyną powtarzającym się n-razy (-Gly-X-Y-), gdzie w miejsce X i Y mogą być podstawiane dowolne aminokwasy (9–11) (Tabela 1.).
Tabela 1. Skład aminokwasowy dwóch łańcuchów polipeptydowych tworzących potrójną spiralę α1(I)-α1(I)-α2(I) kolagenu typu ludzkiego (6)
Najczęściej występującymi typami kolagenów są kolageny mające podstawione aminokwasy proliny – ok. 28% czy hydroksyproliny – ok. 38% (9). Istotnym faktem jest to, że łańcuchy α łączą się wokół osi centralnej w taki sposób, że wszystkie pozostałości glicyny znajdują się w centrum spirali potrójnej, tym samym większe łańcuchy boczne innych aminokwasów zajmują pozycje zewnętrzne. Pod mikroskopem włókna kolagenowe są zwykle białe, nieprzeźroczyste i wyraźnie widoczne w tkankach. Kolagen jest uważany za materiał sprężysty, który ma wysoką wytrzymałość na rozciąganie i niską rozciągliwość. Posiada punkt izoelektryczny o pH 5,8 natomiast temperatura skurczu (Ts) większości włókienek kolagenowych ssaków wynosi od 62°C do 65°C, rybich jest niższa i waha się od 38°C do 54°C. Temperatura denaturacji (Tm) jest niższa: dla ssaków wynosi około 40°C (w tym wieprzowego 39°C (12) a dla ryb mieści się w przedziale między 30°C a 40°C (13,14)i jest zależna jest ona od temperatury żerowiska ryb.
Bibliografia:
1. Blanpain C, Fuchs E. Epidermal Stem Cells of the Skin. Annual Review of Cell and Developmental Biology. 2006;22(1):339–73.
2. Boelsma E, van de Vijver LP, Goldbohm RA, Klöpping-Ketelaars IA, Hendriks HF, Roza L. Human skin condition and its associations with nutrient concentrations in serum and diet. Am J Clin Nutr. 1 luty 2003;77(2):348–55.
3. Hofmann H, Fietzek PP, Kühn K. The role of polar and hydrophobic interactions for the molecular packing of type I collagen: A three-dimensional evaluation of the amino acid sequence. Journal of Molecular Biology. 25 październik 1978;125(2):137–65.
4. Fisher GJ, Wang ZQ, Datta SC, Varani J, Kang S, Voorhees JJ. Pathophysiology of premature skin aging induced by ultraviolet light. N Engl J Med. 13 listopad 1997;337(20):1419–28.
5. Taylor CR, Stern RS, Leyden JJ, Gilchrest BA. Photoaging/photodamage and photoprotection. Journal of the American Academy of Dermatology. 1 styczeń 1990;22(1):1–15.
6. Chen J-K, Shen C-R, Liu C-L. N-acetylglucosamine: production and applications. Mar Drugs. 15 wrzesień 2010;8(9):2493–516.
7. Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 20 sierpień 2009;339(1):247.
8. Kühn K. The collagen family-variations in the molecular and supermolecular structure. Rheumatology, 10 (1986). :22–69.
9. Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929–58.
10. Kuzan A, Chwiłkowska A. Heterogeneity and functions of collagen In arteries. Polski merkuriusz lekarski : organ Polskiego Towarzystwa Lekarskiego. 1 sierpień 2011;31:111–3.
11. Exposito J-Y, Valcourt U, Cluzel C, Lethias C. The Fibrillar Collagen Family. Int J Mol Sci. 28 styczeń 2010;11(2):407–26.
12. Pietrucha K, Zychowicz M, Podobinska M, Buzanska L. Functional properties of different collagen scaffolds to create a biomimetic niche for neurally committed human induced pluripotent stem cells (iPSC). Folia Neuropathol. 2017;55(2):110–23.
13. Banaś M, Pietrucha K. Typy i struktura białka kolagenowego. Zesz Nauk PŁ Chem Spoż Biotechnol 2009. 73:93–103.
14. Kubisz L, Hojan-Jezierska D, Szewczyk M, Majewska A, Kawałkiewicz W, Pankowski E, i in. In vivo electrical impedance measurement in human skin assessment. Pure and Applied Chemistry. 25 wrzesień 2019;91(9):1481–91.
